タンパク質のような大きな細胞外物質（リガンド）が細胞膜上の受容体（レセプター）に結合することにより始まる。この受容体は多くの場合細胞膜表面のクラスリンタンパク質に関連づけられている。このクラスリンは細胞膜表面を覆い窪みを形作っている。受容体がリガンドと結合するとクラスリンに覆われた穴は深くなり細胞質の中に陥入、被覆小胞となる。細胞膜から離れた被覆小胞はすぐにクラスリンを脱離させ、初期エンドソームに融合する。初期エンドソーム内部もリソソーム同様にプロトンポンプの作用によって酸性に保たれている。ここで被覆小胞の膜内側に結合している受容体蛋白質の多くは再利用されるために細胞膜へと回帰する経路に乗る。一方受容体に結合してエンドソーム内腔に取り込まれたリガンドは、酸性条件下で受容体のコンフォメーションが変化するに伴い乖離する。この際残りのタンパク質、その他膜構成物質等も遊離し、大半は再利用され再び細胞膜の形成に関わる。
エンドソームは後期エンドソームに成熟した後、リソソームと結合したり、ゴルジ体からの小胞と合体し取り込まれたリガンドの消化などが行われる。
https://ja.wikipedia.org/wiki/%E3%82%A8%E3%83%B3%E3%83%89%E3%82%B5%E3%82%A4%E3%83%88%E3%83%BC%E3%82%B7%E3%82%B9
細胞内への物質の取り込みを総称してエンドサイトーシスと言いう。
我々の体は約６０兆個の細胞からできており、このすべての細胞が細胞外から栄養素を取り込んだり、あるいはホルモンや神経伝達物質など細胞外からの情報伝達物質を取り込み刺激に応答して恒常性を維持している。
エンドサイトーシスは取り込む物質の種類や大きさ、関与する細胞装置の違いによりいくつかに分けられる。
■１）細胞外からの物質（リガンド）が細胞表面上の受容体（レセプター）と結合して取り込まれる受容体依存性エンドサイトーシス
コレステロールなどの分子は受容体を介したエンドサイトーシスにより細胞外部環境から効率的に取り込まれます。このプロセスでは原形質膜におけるタンパク質受容体の挿入と、それに続く受容体-リガンド複合体のエンドサイトーシスが生じます。
このように特定の巨大分子を取り込む経路はクラスリン被覆ピットと小胞による“受容体を介したエンドサイトーシス”が殆どを占める。
■２）細胞膜上のカベオラという窪みを介して取り込まれるカベオラ依存性エンドサイトーシス
カベオラは、細胞膜表面の小さな窪み構造（直径～50nm）で、「筏」と同じく糖脂質とコレステロールに富みGPIアンカー蛋白質、srcファミリーキナーゼ、3量体Ｇ蛋白質やRasが局在しており、コレステロールに結合し自己会合するカベオリンというこの構造に特徴的な膜蛋白質によって窪みの構造を形成すると考えられている。エンドサイトーシスがおこる部位の一つである。「筏」はカベオラに取り込まれることによって、受容体分子などがいっそう集積化して情報伝達が効率化されると考えられている。糖脂質は受容体蛋白質やキナーゼと相互作用してその機能を調節している。
■３）比較的大きな物質の取り込みであるファゴサイトーシス（多核白血球、単球、マクロファージなどによる細菌や細胞の死骸などの取り込み）
食作用（ファゴサイトーシス）とは、死んだ細胞やバクテリアの様な大きな対象を細胞が取り込む過程のことで、大きな小胞に対象を封じ込める。この小胞はそのままリソソームと合体し、物質を加水分解酵素により消化する。消化後は細胞質に放出される。
白血球のうち、好中球、単球、マクロファージは、食細胞とも呼ばれ、特にこの食作用が発達している。一般に食作用と呼ぶ場合には、これらの食細胞が細菌やウイルスなどの病原微生物や異物を分解し、排除するための機構のことを指すことが多く、免疫システムの重要な一端を担った、生体の恒常性維持機能の一つだと考えられている。
■４）低分子やイオンの取り込みであるピノサイトーシス
飲作用（ピノサイトーシス）は細胞外液を取り込むエンドサイトーシスのことで、細胞外液を満たした小胞（エンドソーム）を形成する。食作用とは異なり、食細胞以外の細胞でも発達した機構の一つであり、細胞外液を細胞質に取り込むことで、細胞に必要な水溶性の栄養分を取り込む、細胞の生存に必須の機構だと考えられている。
http://www.rui.jp/ruinet.html?i=200&c=400&m=169874
内在性膜タンパク質とは、常に膜に付着しているタンパク質であり、引き離すにはラウリル硫酸ナトリウムなどの界面活性剤または非極性溶媒を必要とする。
膜貫通型タンパク質は、膜を完全に貫いている。タンパク質の膜貫通部位はβバレルもしくはαヘリックス構造をしている。αヘリックスは外膜を含め全ての生体膜に存在する。またβバレルはグラム陰性細菌の外膜とグラム陽性細菌の細胞壁、ミトコンドリアや葉緑体の外膜にのみ見られる。
一回膜貫通型タンパク質は、一方の端のみで膜と結合しているタンパク質である。
表在性膜タンパク質とは、疎水性相互作用、静電相互作用など共有結合以外の力によって脂質二重層または内在性膜タンパク質と一時的に結合しているタンパク質である。これを引き離すには高塩濃度の極性溶媒を必要とする。
内在性のものも表在性のものも、翻訳後修飾で脂肪酸、フェニル基鎖、グリコシルホスファチジルイノシトールなどが付加され、これらがアンカーとなって脂質二重層に繋ぎとめられる。
内在性、表在性という分類はコリシンAやαヘモリシンなどのポリペプチド毒やアポトーシスに関わるある種のタンパク質には当てはまらない。これらのタンパク質は水溶性だが脂質二重層と不可逆的に結合し、αヘリックスまたはβバレル構造を持った膜貫通チャネルを形成する。別の分類法では、全ての膜タンパク質を内在性と両親媒性に分ける[1]。両親媒性のタンパク質は水に溶け、脂質と結合するという2つの性質を持つが、内在性タンパク質は膜と結合した状態のみを取る。両親媒性タンパク質には、水溶性でチャネルを作るポリペプチド毒なども含まれる。
https://ja.wikipedia.org/wiki/%E8%86%9C%E3%82%BF%E3%83%B3%E3%83%91%E3%82%AF%E8%B3%AA
Membrane proteins are common proteins that are part of, or interact with, biological membranes. Membrane proteins fall into several broad categories depending on their location. Integral membrane proteins are a permanent part of a cell membrane and can either penetrate the membrane (transmembrane) or associate with one or the other side of a membrane (integral monotopic). Peripheral membrane proteins are transiently associated with the cell membrane.
Membrane proteins are common, and medically important—about a third of all human proteins are membrane proteins, and these are targets for more than half of all drugs. Nonetheless, compared to other classes of proteins, determining membrane protein structures remains a challenge in large part due to the difficulty in establishing experimental conditions that can preserve the correct conformation of the protein in isolation from its native environment.
https://en.wikipedia.org/wiki/Membrane_protein
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